Методами оптической спектроскопии изучен процесс разворачивания трансмембранного b-структурированного олигомерного белка-порина наружной мембраны Yersinia pseudotuberculosis под действием рН (в интервале значений от 0 до 12) и мочевины (от 0 до 8 М). Анализ рН- и концентрационной зависимостей параметров спектров собственной флуоресценции порина позволил выявить три структурных перехода в белке в областях значений рН 3,0-4,5: 6,5-7,5 и выше 9.5 и два перехода при концентрации мочевины 4,5-5,0 и 7,0-7,5 М. Показано, что первый конформационный переход под действием мочевины связан с диссоциацией тримера порина, а второй - с денатурацией мономера. Конформационное состояние белка в присутствии 8,0 М мочевины характеризуется максимальной доступностью остатков триптофана растворителю. Порин устойчив в области щелочных значений рН: полного разворачивания полипептидной цепи не происходит даже при рН 12,0. Структурные превращения белка в данной области рН инициируются, по-видимому, ионизацией остатков тирозина. Конформационный переход в порине при нейтральных значениях рН, очевидно, связан с изменением ионного состояния остатков гистидина и остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, образующих кластеры и/или находящихся в гидрофобном окружении. Это определяет аномально высокие значения рК кислых аминокислот. Данный структурный переход может иметь важное значение в процессе регуляции функциональной активности порина в клетке. Он сопровождается уменьшением квантового выхода флуоресценции белка, что связано с тушением эмиссии остатков триптофана за счет расположенных вблизи ионизированных карбоксильных групп. Положение максимума суммарной эмиссии порина смещается в коротковолновую область (вплоть до 310 нм), что обусловлено уменьшением эффективности передачи энергии от тирозина к триптофану. Положение максимума эмиссии индольных хромофоров сдвигается в область длинных волн (330±2 нм). Наблюдаемое при этом несовпадение конформационных переходов по данным суммарной и триптофановой флуоресценции может свидетельствовать о некооперативности изменений в структуре отдельных энергетических доменов белка под действием денатурантов.