Bacillus thuringiensis (Bt) синтезирует при споруляции d-эндотоксины, обладающие токсическим эффектом на насекомых и некоторых других беспозвоночных. d-Эндотоксины Bt относятся к большой группе токсинов, образующих поры в мембранах (колицины, В-фрагмент дифтерийного токсина, аэролизин и др.), и представляют большой интерес для изучения процессов взаимодействия белков с мембранами. Для моделирования влияния мембран на структуру белка путем "совместного" действия низкого значения рН и диэлектрической постоянной использована система метанол/вода при рН 2. Проведено изучение третичной и вторичной структуры Cry3A d-эндотоксина B. thuringiensis var. tenebrionis методами сканирующей микрокалориметрии, спектроскопии кругового дихроизма, электронной микроскопии и ограниченного протеолиза. Обнаружено, что при увеличении концентрации метанола от 20 до 30% происходит по данным сканирующей микрокалориметрии постепенное уменьшение термостабильности белка, а также изменение характера плавления. Кривые теплопоглощения выражены двумя пиками, один из которых полностью исчезает в 30% метаноле. При этом, по данным спектроскопии кругового дихроизма, во вторичной структуре d-эндотоксина также происходят изменения - исчезает a-спиральная составляющая, но сохраняется b-структура. Протеолиз Cry3A d-эндотоксина пепсином показал, что в 20-25% метаноле молекула белка образует стабильный 53 кДа фрагмент, тогда как в 30% метаноле она разрушается до более мелких фрагментов. Полученные данные говорят о заметном изменении конформации белка при взаимодействии с мембраной. Проведено изучение взаимодействия Cry3A d-эндотоксина с однослойными фосфолипидными везикулами, полученными методом обращенной фазы. При нейтральных значениях рН по данным сканирующей микрокалориметрии отсутствует взаимное влияние d-эндотоксина и везикул, тогда как при рН 3.5 (область активности Cry3A d-эндотоксина) наблюдается снижение температуры перехода как для белка, так и для фосфолипида и уменьшение энтальпии плавления для d-эндотоксина. При этих же условиях на электронных микрофотографиях зафиксировано полное разрушение фосфолипидных везикул в результате взаимодействия с d-эндотоксином.