Проведен расчет трехмерной структуры коллагена III - белка, в молекуле которого три a₁-цепи. Расчет проведен методом молекулярной механики с использованием параметров Шераги без априорных предположений. Получены координаты атомов и показано, что параметры спирали удовлетворительно объясняют экспериментальные данные. Анализ атомной структуры показал, что энергетически выгодно чередование односвязной или двусвязной моделей (по числу Н-связей на триплет аминокислот) в соответствии с наличием амино- или иминокислоты во втором положении в триплете Гли-X-Y. Установлено, что энергия стабилизации структуры гидратной водой одинакова в областях с последовательностями Гли-Ала-Опро и Гли-Про-Ала. Таким образом, впервые объяснено, почему в составе коллагеновой молекулы последовательности с амнокислотами во втором положении оказываются более стабильными, чем в гомополитрипептидах, типа Гли-аминокислота-иминокислота. Выделены последовательности, которые можно использовать для биоинженерии коллагенов. Работа поддержана грантом РФФИ (98-04-48755).