Из пяти известных валентно-спиновых состояний гемовых белков и ферментов четыре являются парамагнитными. Поле лигандов и спин-орбитальное взаимодействие снимают вырождение основного парамагнитного состояния гема до дублетов Крамерса в системах с нечетным числом Уидо синглетов в системах с четным числом неспаренных электронов железа гема. Энергетический зазор между дублетами или синглетами определяется полем лигандов ближайшего окружения железа гема и, следовательно, изучение тонкой структуры основного электронного состояния позволяет судить об особенностях этого окружения в разных белках в одном и том же валентно-спиновом состоянии и в разных валентно-спиновых состояниях для данного белка. В высокоспиновых ферро- и феррипроизводных гема максимальный зазор между синглетами (дублетами) составляет ~20-40 см^-1 и все они заселены при комнатной температуре. Любой физический метод, чувствительный к больцмановскому перераспределению заселенностей уровней энергии с понижением температуры, есть прямой метод изучения тонкой структуры основного электронного состояния парамагнитной молекулы. К ним относится магнитный круговой дихроизм (МКД). Это следует из общей теории МКД и существование сильной температурной зависимости МКД было продемонстрировано для всех парамагнитных производных гемовых белков и ферментов. Однако эти возможности МКД не были до сих пор использованы из-за отсутствия теории МКД для соответствующих теоретических моделей электронного состояния гема. В этой работе развита теория МКД для высокоспиновых ферро- и феррипроизводных гема и с ее помощью дан анализ спектров МКД, записанных при температурах от 300 до 2 К. Путем совмещения измеренных и теоретически ожидаемых температурных зависимостей МКД были оценены вырьируемые параметры электронной структуры и поля лигандов железа гема в этих производных. Впервые доказано, что у высокоспиновых ферропроизводных основным состоянием в кубическом поле лигандов является мультиплет ^sЕ_х,если место белкового лиганда железа гема занято имидазолом гистидина (миоглобин, гемоглобин, пероксидаза из хрена), и мультиплет ⁵В₂, если оно занято анионом серы цистеина (цитохром Р450, хлоропероксидаза). Для миоглобина, пероксидазы и цитохрома Р450 определены энергетические зазоры между всеми синглетами после расщепления указанных мультиплетов аксиальной и ромбической компонентами поля лигандов, а также спин-орбитальным взаимодействием. Для этих белков определена также схема одноэлектронных уровней энергии. Для высокоспиновых феррипроизводных (фторидные комплексы миоглобина, гемоглобина и пероксидазы из хрена) показано, что изменение формы МКД в полосе Соре с понижением температуры можно объяснить только прерыванием сильного p®p* перехода порфирина с одним (пероксидаза) или двумя (миоглобин, гемоглобин) в ~100 раз более слабыми переходами с переносом заряда. Получены оценки параметра D нуль-полевого расщепления основного состояния, равные 6,1, 6,4 и 8,3 см^-1 для гемоглобина, миоглобина, пероксидазы соответственно, а также других параметров.