Были исследованы два типа молекулярных моделей: водорастворимые инклюзионные комплексы "ретинол₁-b-циклодекстрин(ЦД)"- гемоглобин" и "b-ионон-b-циклодекстрин"-гемоглобин". Методом абсорбционной спектрофотометрии исследовали химическую активность дитерпенола и ароматического кетона, включенных в b-ЦД капсулу (c_{рет,ионона}=10^-3 ё 10^-9 моль/л), при их взаимодействии с водными растворами оксигемоглобина донорской крови (c_Hb=10^-6 моль/л) в интервале времени инкубации от 2,5 мин до 20 часов. Изучение полученных данных позволило выявить сходство спектров поглощения ретинол- и b-ионон-модифицированных растворов гемоглобина и его высокоспиновой формы (MtHb). Динамику изменения во времени спектральных свойств гембелка анализировали c помощью кинетических кривых, описываемых семейством натуральных экспоненциальных функций вида: Y=ae^bx, где Y - оптическая плотность образцов, a,b - константы; x - время t (мин). Зависимость скорости отрицательного приращения оптической плотности полосы Соре от убывающей концентрации ароматических изопреноидов подчиняется экспоненциальному закону монотонно убывающей функции вида: D_t=D₀e^-kt/b-С, где D₀ и D_t - оптические плотности растворов белка в моменты времени t₀ и t_i; а,b - константы; t - время (мин); C - асимптота, относительная величина которой определяется концентрацией и природой реагента. Анализ кинетических кривых позволил установить превышение на 65 % величин констант максимальной скорости реакции перехода молекул гемоглобина в MtHb, индуцированного b-иононом. Продолжительное инкубирование белка в присутствии ароматического спирта или кетона вызывает однонаправленный переход системы "ретинол(b-ионон)-гемоглобин-MtHb" в фазу стационарного состояния, что обусловлено истощением реагента, скорость распада которого подчиняется уравнению вида: V = -d[A]/dt = k_A(k_И)[A_o], где k_A и k_И - константы скорости (V) взаимодействия HbO₂ с ретинолом или b-иононом. Процесс образования окисленного продукта при взаимодействии изопреноидов с белком сопровождается монотонным приращением оптической плотности при 500 и 630 нм. S-образная форма кинетических кривых, отражающих сложную зависимость во времени скорости образования денатурированного метгемоглобина от концентрации реагента подчиняется уравнению вида: D_t=D₀e^b/a(1-e^ct), где a,b,c - константы. В общем виде доминирующая кинетика b-ионон-индуцированного перехода HbO₂ в окисленный продукт определяется (при равных концентрациях реагентов) (С=10^-9 моль/л) высокой полярностью >С=О связи (m_ионона>3,8D, m_рет<2D) и, соответственно, ее электронофильностью, которая вносит преимущественный вклад в сумму внутримолекулярных трансформаций составляющих компонентов гемоглобина, влияющих на точку перехода денатурированного белка в метформу.