Аминокислотная последовательность моделируемого цитохрома P450 2B4 выравнивалась с последовательностями пяти цитохромов P450, для которых известна их пространственная структура (назовем эти белки базовыми). Список этих базовых белков сортировался по степени гомологии (похожести) их аминокислотной последовательности на последовательность моделируемого белка (2BMH_A - 19 %, 1OXA - 18 %, 1ROM - 17%, 1CPT - 15 %, 1CP4 - 13 %). Затем проводилось парное пространственное выравнивание третичной структуры цитохрома P450 2BMH (то есть наиболее похожего по последовательности на моделируемый цитохром P450 2B4 базового белка) с третичными структурами остальных базовых белков. По результатам этих четырех парных пространственных выравниваний строилось множественное пространственное выравнивание всех пяти цитохромов P450 с известной пространственной структурой. После этого аминокислотная последовательность моделируемого белка подравнивалась к результату множественного пространственного выравнивания базовых белков. Такая процедура позволила повысить качество подравнивания и уверенно локализовать многие структурно-консервативные участки моделируемого белка даже при очень низкой гомологии между последовательностью моделируемого белка и последовательностями базовых белков. Контроль, заключающийся в подравнивании аминокислотной последовательности белка с заведомо другой пространственной структурой (ДНК полимеразы I, 1DPI) показал, что при такой процедуре "чужой" белок уверенно выявляется, несмотря на то, что его гомология при парном выравнивании по последовательности с любым из базовых белков такая же, как гомология при парном выравнивании по последовательности базовых белков между собой и последовательностью моделируемого белка. С использованием вышеописанной процедуры отношение сигнал (моделируемый белок) / шум (контрольный белок) увеличивается в 11 раз по сравнению с парным выравниванием по последовательности.