Методом кругового дихроизма исследовано влияние температуры на вторичную структуру лактатдегидрогеназы (ЛДГ-М₄) изолированной из скелетных мышц рыб (вьюнов) адаптированных в течение 25 дней к 5°С (холодный белок) и 18^ОС (теплый белок). Анализ денатурационных КД- спектров позволил обнаружить различия в кривых плавления для обеих форм ЛДГ. Плавление холодной формы ЛДГ характеризуется высокой кооперативностью и происходит в интервале 70-80°С. Плавление теплой формы ЛДГ наблюдается в более широком интервале температур и состоит из двух участков: участка с низкой кооперативностью в интервале 40-72°С и участка кооперативного плавления в интервале 72-85°С. Анализ КД спектров показывает, что температурная денатурация холодной и теплой форм фермента происходит по-разному благодаря различиям в кооперативности перехода a-спираль - неупорядоченная структура. Полученные данные рассматриваются в терминах механизмов молекулярной адаптации энзиматической активности к температуре окружающей среды. Эти механизмы включают в себя внутримолекулярный температурозависимый структурный переход. Поэтому температурная адаптация ЛДГ была изучена in vitro. После 15 дней стояния при 20°С холодная форма, согласно КД спектрам, перешла в форму подобную теплой. Кривая плавления новой теплой формы ЛДГ также состоит из двух денатурационных участков: низкокооперативного участка плавления в интервале 55-68°С и высококооперативного участка плавления в интервале 68-76°С. Холодная форма ЛДГ, продолжавшая стоять при 3°С, сохранила высокую кооперативность в интервале 70-76°С.