Белки теплового шока (heat shock proteins, HSP) участвуют в правильном сворачивании полипептидных цепей, в транспортировке белков от мест их синтеза к местам функционирования и в сборке надмолекулярных белковых комплексов. Роль белков теплового шока в сборке сократительного аппарата различных типов мышц не исследовалась. Мы проанализировали взаимодействие белка теплового шока HSP90 с кальпонином, актин-связывающим белком гладких мышц, участвующим в регуляции сокращения и формировании цитоскелета. С помощью методов нативного электрофореза, химической сшивки "нулевой длины" и хроматографии по сродству установлено, что кальпонин прочно взаимодействует с HSP90. Методом измерения светорассеяния показано, что при 43?С имеет место образование более прочного комплекса HSP90 с кальпонином, чем при 37?С. Белок теплового шока препятствует пучкованию нитей фибриллярного актина, индуцируемому кальпонином. Одновременно с этим HSP90 способствует правильному встраиванию кальпонина в актиновый филамент и тем самым увеличивает способность кальпонина ингибировать АТФазную активность актомиозина. Учитывая высокое содержание HSP90 в клетке, можно предположить, что HSP90 участвует в доставке и в правильном встраивании кальпонина в нити актина. Работа поддержана РФФИ (грант № 98-04-48116).