С использованием методов молекулярного моделирования и ЯМР-спектроскопии были исследованы структурные предпосылки переноса протона в молекуле тубулина, связанного с процессами гидролиза GTP и инициацией самосборки олигомерной структуры. Было установлено, что Е-сайт тубулина способен связывать металл-нуклеотидный комплекс Mg²⁺ GTP в одной из двух конфигураций: тетраэдрически либо октаэдрически координированной. Тетраэдрическая координация соответствует более плотной упаковке и благоприятствует монодентатному связыванию металл-нуклеотидного субстрата. Тетраэдрически координированный металл-нуклеотидный комплекс может инициировать перенос протона от одной из координированных молекул воды к свободной молекуле воды. При этом потерявшая протон координированная молекула становится гидроксилом, и запускается процесс последовательного переноса протона в "протонном канале", образованном водородными связями. Вывод о существовании подобного канала передачи протонного сигнала был сделан нами на основании данных, полученных с помощью анализа методами молекулярной механики и квантовохимических аb initio расчетов структуры тубулина. Показано, что в структуру канала переноса протона входит цепочка, состоящая из остатков тирозина Туг 208 - Туг 199 - Туг 183 - Туг 421 - Туг 425. Конечным акцептором заряда является С-концевая группа тубулина. Новый протон захватывается металл-нуклеотидным комплексом из пула, и цикл завершается. Таким образом включенный в структуру тубулина металл-нуклеотидный комплекс осуществляет его перезарядку, стимулирует гидролиз GTP и инициирует процесс самосборки структуры микротрубочки.