б-Латротоксин из яда паука каракурта после связывания с рецептором вызывает массированный выброс нейромедиаторов из пресинаптических нервных окончаний позвоночных животных. Для б-латротоксина показано наличие двух типов рецепторов: Са²⁺-зависимого рецептора - нейрексина 1б и Са²⁺-независимого рецептора, названного латрофилином. Латрофилин относится к семейству белковых рецепторов, ассоциированных с G-белками. Полноразмерная кДНК латрофилина кодирует белок, состоящий из 1466 аминокислотных остатков (а. о.) с молекулярной массой около 180 кДа. Однако функционально активный латрофилин существует в виде комплекса двух белков с молекулярными массами 120 кДа и 68 кДа, образующихся в процессе протеолиза. Предполагается, что участок протеолиза располагается во внеклеточной части рецептора вблизи первого трансмембранного участка. При этом получаются гликозилированный N-концевой фрагмент (120 кДа), расположенный с внешней стороны мембраны и содержащий участок связывания б-латротоксина, и С-концевой фрагмент (68 кДа), содержащий семь трансмембранных участков и гидрофильный цитоплазматический С-концевой домен. Для структурно-функциональных исследований латрофилина нами были получены поликлональные антитела против его внеклеточного и цитоплазматического фрагментов. Для иммунизации животных были использованы внеклеточный (58-503 а. о.) и цитоплазматический (1174-1466 а.о.) фрагменты латрофилина, экспрессированные в E.coli BL21 в виде химерных белков с глутатион-8-трансферазой. С использованием полученных поликлональных антител был проведен твердофазный иммуноферментный анализ латрофилина, выделенного из мозга быка в результате аффинной хроматографии на иммобилизованном б-латротоксине. Как и ожидалось, в полученном препарате было доказано наличие N-концевого фрагмента латрофилина, ответственного за связывание б-латротоксина, и фрагмента с молекулярной массой 68 кДа, гибридизующегося с антителами, полученными против цитоплазматической части латрофилина. Повторная аффинная хроматография полученного латрофилина не приводит к исчезновению его С-концевого фрагмента. Таким образом, установлена значительная стабильность комплекса двух фрагментов латрофилина.