В настоящее время установленно, что устойчивость раковых клеток к действию самых различных лекарственных веществ связана с активностью особого мембранного белка гликопротеина Р, выкачивающего из клетки попадающие в неё противоопухолевые препараты. На эту специализированную активность могут влиять, однако, ряд соединений, к числу которых относится дипиридамол (ДИП), обычно использовавшийся ранее в медицине в качестве вазодиляторного средства. Как ДИП реализует эту свою функцию неизвестно. Для изучения возможных механизмов его влияния на гликопротеин Р предлагается в качестве моделей использовать фотосинтетические реакционные центры (РЦ) бактерий и бактериородопсин (Бр) мембранные белки с хорошо охарактеризованной и легко тестируемой спектральными методами электрон и протон-транспортной активностью.

Изучение влияния ДИП (в концентрациях 10^-6-10^-3М) на взаимодействие фотоактивного бактериохлорофилла (Бхл) с первичным хинонным акцептором (QA) в изолированных РЦ Rb.sphaeroides, солюбилизированных рядом детергентов, показало как замедление, так и ускорение процесса темновой рекомбинации Бхл⁺ и QА^- для образцов, содержащих различные детергенты и в зависимости от концентрации ДИП. Предполагается воздействие ДИП на систему водородных связей РЦ, влияющее в результате на структурно-динамическое состояние окружения QА и электростатическую стабилизацию фотомобилизованного электрона на QА, реализуемую за счет сдвижек протонов в этом окружении.

В кинетике темнового распада формы М₄₁₂ Бр обнаружено замедление этой стадии фотоцикла при добавлении ДИП (в концентрациях 210^-4М, 410^-4М, рН от 4 до 8) как в Бр дикого типа, так и в мутанте D96N. Изучение эффектов ДИП в зависимости от рН показало увеличение степени его воздействия с увеличением концентрации его протонированной формы. Очевидно он не может быть переносчиком протонов на основание Шиффа, как это происходит в случае азида натрия или других солей слабых кислот, добавление которых к Бр D96N приводило к ускорению распада М₄₁₂, а имеет иной механизм действия. Поскольку его влияние нафотоцикл Бр не зависит от присутствия первичного донора протонов Асп-96, нам представляется возможным его встраивание в белок на акцепторном участке протонного канала, очевидно, вблизи ретиналя на уровне кластера Асп85-Арг82-Асп212.