В работе получены данные по комплексообразованию in vitro белка S7 Thermus thermophilus с фрагментом 16S рРНК E.coli и с серией укороченных фрагментов регуляторного межцистронного района S12-S7 str мРНК E.coli. Нативный термофильный белок S7 способен эффективно связывать фрагмент 16S рРНК E.coli длиной 108 п.о. В то же время, как мутантная форма данного белка РНК-связывающей способностью не обладает. Минимальный, способный связываться с белком фрагмент мРНК соответствует шпильке, ограниченной сигнальными триплетами трансляции соседних цистронов и имеет размер 103 н.о. Теоретический анализ всех потенциальных вариантов его вторичной структуры позволил выявить возможность существования сложной структуры псевдоузла. При изучении способности белка S7 связывать различные РНК была обнаружена необычная РНК-связывающая активность белка. В определенных условиях белок способен связывать фрагмент модельной вирусной РНК длиной 180 н.о. Опыты по конкурентному связыванию показали, что такое неспецифическое связывание является неконкурентноспособным в сравнении с реакциями комплексообразования с фрагментами мРНК и 16S рРНК E.coli. Данные по конкурентному связыванию открывают возможности для изучения природы специфичности РНК-белкового узнавания. Работа выполнена при поддержке грантами РФФИ (98-04-49005) и Университеты России 5157.