Мn-связывающий участок в фотосистеме 2, из которой марганец был экстрагирован (ФС2_-.Мn), связывает катионы Fe(II) сходным с катионами Мп(П) образом (Semin et al. FEBS Lett.,1995, v.375, 223-226). Молекулярной основой этого эффекта может быть присутствие в полипептидах D1 и D2 реакционного центра ФС2 всех консервативных районов, участвующих в связывании кластеров железа в двухъядерных железо-кислородных ферментах типа рибонуклеотидредуктазы (Semin В.К. & Parak F. FEBS Lett. 1997, v. 400, 259-262). Предположено, что эти аминокислоты участвуют в координации катионов марганца, образующих димер в кислородвыделяющем комплексе, и вовлечены в связывание двух катионов железа с Мn-связывающим участком в процессе их взаимодействия с ФС2_-Мn. С целью исследования структуры кластера железа, образующегося при взаимодействии катионов Fe(II) с донорным участком ФС2_-Мn, были использованы методы Мессбауэровской спектроскопии и ЭПР. Полученные результаты показали, что измеренные при 5°К Мессбауэровские спектры (МС) препаратов ФС2_-Мn, проинкубированных в растворе ⁵⁷Fe(II), соответствуют МС катионов Fe(III) и содержат дублет с квадрупольным расщеплением ?E_Q?0,5 мм/с и изомерным сдвигом д=0,4 мм/с (компонент 2), секстет (компонент 3), имеющий незначительный вклад в суммарный спектр, а также два пика, возможно, соответствующие дублету (компонент 1) с ?E_Q?3,4 мм/с и д=0,6 мм/с. Анализ МС образцов, приготовленных в различных условиях, позволяет заключить, что компоненты 2 и 3 отражают пул неспецифически (помимо Мn-связывающего участка) связанных катионов железа, тогда как компонент 1 соответствует специфически связанным (с Мn-связывающим участком) катионам железа. Данные измерений свидетельствуют, что неспецифически связанные катионы железа в условиях приготовления образцов (1,5 мM Fe(II), 1 мин инкубации) образуют небольшие кластеры (?тримеры), по структуре соответствующие гидроокиси трехвалентного железа и проявляющие суперпарамагнитные свойства (блокирующая температура T_B<5°K). Спектры ЭПР препаратов ФС2_-.Мn, проинкубированных в растворе Fe(II) или Fe(III), не содержат новых сигналов. Неспецифически связанные катионы Fe(III) имеют сигнал ЭПР с g-фактором, равным 4,3, который присутствует и в интактных препаратах ФС2. Восстановление связанных катионов Fe(III) с помощью радиолиза сопровождается появлением нового сигнала ЭПР с g=13, соответствующим по своей величине сигналу ЭПР восстановленного двухъядерного кластера железа в рибонуклеотидредуктазе. Авторы благодарят РФФИ и Немецкое научное общество (DFG) за оказанную финансовую помощь в проведении работы.