Исследовано взаимодействие кальдесмона с мономерными (кальмодулин и тропонин С) и димерными (белок S100) Са²⁺-связывающими белками. Несмотря на различия в трехмерной структуре, мономерные и димерные Са²⁺-связывающие белки взаимодействуют с кальдесмоном со сходным сродством и способны эффективно регулировать ингибирующее действие кальдесмона на АТФазу актомиозина. Изоформа S100a взаимодействует с кальдесмоном со сродством, превышающим сродство изоформы S100b, и обращает ингибирующий эффект кальдесмона на АТФазу актомиозина при более низких концентрациях. Высказано предположение, что в немышечных клетках белки семейства S100 могут перемещаться на актиновый филамент и регулировать активность кальдесмона. Мономерные Са²⁺-связывающие белки, тропонин С и кальмодулин, взаимодействуют с кальдесмоном с сопоставимым сродством (К_д комплекса кальдесмон-Са²⁺-связывающий белок лежит в микромолярной области). При этом тропонин С, имеющий более длинную и жесткую центральную спираль, менее прочно взаимодействует с кальдесмоном. Исследовано взаимодействие кальдесмона с точечными мутантами кальмодулина, содержащими замены в положении 75. Установлено, что изменение длины, жесткости и заряда центральной спирали оказывает существенное влияние на взаимодействие кальмодулина с кальдесмоном. Сопоставление экспериментальных результатов с данными литературы позволяет заключить, что кальдесмон обладает низкой специфичностью по отношению к различным Са²⁺-связывающим белкам. Структура и свойства центральной спирали мономерных Са²⁺-связывающих белков оказывает существенное влияние на взаимодействие этих белков с кальдесмоном и их способность регулировать функциональную активность кальдесмона на актиновом филаменте. Работа поддержана РФФИ (грант № 98-04-48116).