NAD-зависимая формиатдегидрогеназа (ФДГ) представляет собой наиболее удобный модельный объект для изучения основных закономерностей реакций, катализируемых ферментами этого класса. Известно, что в формировании полей сил в области активного центра этого фермента существенную роль играют симметрично расположенные a-спирали. С целью определения областей структуры белка, возможно ответственных за его конформационные перестройки, нами исследована с помощью метода кругового дихроизма (КД) cтабильность ФД из Pseudomonas sp. 101 при нагреве в области температур от нативных до денатурационных. Выявлены температурные интервалы конформационной подвижности структуры и кооперативного перехода в белке. В совокупности с полученными данными по кинетике термоинактивации фермента показано, что обнаруженные участки нестабильности структуры совпадают с областями изменения кинетических параметров реакции, катализирумой ФДГ. На первом участке плавления фермента происходят постепенные конформационные изменения, которые приводят к ухудшению кинетических параметров ФДГ, в то время как на втором, кооперативном, участке наблюдаются уже денатурационные изменения структуры белка, приводящие к инактивации фермента. Методом деконволюции спектров КД по реперным спектрам а также методом прямой корреляции со структурными данными проведен анализ относительного содержания вторичных структур в белке при указанных температурах. Обнаружено, что основной вклад в дестабилизацию структуры вносят a-спиральные участки белка. При этом рисунок деструктуризации a-спиральных областей полностью совпадает с характером конформационных изменений в ферменте.