Химическая структура N-концевой аминокислоты значительно влияет на время полужизни белков. Кроме того, усеченные на N-конце белки претерпевают посттрансляционную модификацию. Принимая во внимание эти данные, можно предположить, что N-концевой состав белковых последовательностей неслучаен. Поскольку трансляционный процесс заканчивается на С-конце полипептидной цепи формирующегося белка, можно ожидать особенную роль С-концов в стабилизации белковой глобулы и терминации трансляции. Мы провели исчерпывающий статистический анализ аминокислотных последовательностей на N- и С-концах Е. coli дрожжевых и человеческих белков, чтобы представить прокариоты, низшие и высшие эукариоты. Сравнение проводилось как по готовым аминокислотным последовательностям, взятым из банка данных PDB, так и по полученным в соответствии с нуклеотидными последовательностями из банка данных EMBL. Отклонение наблюдаемой частоты встречаемости аминокислоты от ожидаемой оценивалось по критерию у². На N-концевом участке, кроме сильно перепредставленного остатка Met на первой позиции, обнаружено предпочтительное присутствие А1а на позиции (+1) и Thr на позициях (+2) и (+5). Несколько аминокислот недопредставлены на позиции (+1) и только Gly - на позиции (+2). Эти наблюдения согласуются с правилом N-конца, поскольку исследованные белки являются долгоживущими. Для всех трех групп организмов частоты встречаемости определенных типов аминокислот на С-конце превысили ожидаемые уровни, в то время как частоты некоторых других аминокислотных остатков были ниже ожидаемых. Кроме того, для каждой группы организмов наблюдалось предпочтительное наличие или отсутствие других аминокислот. Кажется едва возможным интерпретировать такую предпочтительность только исходя из задачи терминации трансляции. Обнаруженная зависимость, возможно, связана с несколькими структурными факторами, в частности, стабилизацией белковой глобулы в целом, взаимодействием между субъединицами и участием в локализации белка в определенной области клетки.