Несмотря на то, что тетрациклин (Тс) уже давно широко используется в медицине и ветеринарии, детальный молекулярный механизм его действия остается мало изученным, и это сильно затрудняет рациональный дизайн новых антибиотиков тетрациклиновой группы. Для понимания механизмов действия Тс необходимо знание структуры комплексов Тс с его молекулами-мишенями на молекулярном уровне. Современными методами для получения подобной информации являются метод рентгеноструктурного анализа (РСА) и ядерного магнитного резонанса, которые имеют свои ограничения. Комплементарным подходом, который может позволить получить информацию об активном центре мишени для связывания Тс, является фотоиндуцируемая химическая модификация, т.н. сшивка нулевой длины. В молекуле Тс имеется сопряженная система связей, поглощающая в области 365 нм, где не поглощают молекулы белков-мишеней. В работе проведено сшивание 7-[³H]-Тс с белком ТеtR^D под действием излучения дуговой ртутной лампы мощностью 250 Вт с длиной волны 366 нм. После облучения комплекс Тс с белком подвергали гидролизу протеиназой V8. Полученные пептиды разделяли, радиоактивные пептиды секвенировали. Тс сшивается с одним (или обоими) пептидами I59 - E84 и А173-Е183 белка TetR^D. Оба пептида содержат в своем составе аминокислотные остатки, сближенные с Тс по данным РСА. В работе показана принципиальная возможность использования метода фотоиндуцируемой химической сшивки для изучения молекулярной структуры мишеней действия антибиотика тетрациклина. Работа поддержана грантами РФФИ 78-04-49005 и Университеты России 5099.