СТРУКТУРНАЯ ОСНОВА УЗНАВАНИЯ ГЛУТАМИЛ-тРНК СИНТЕТАЗОЙ, УЗНАЮЩЕЙ тРНК
Секинэ С., Нуреки О., Тао Дж., Шиммель П., Екояма С., Васильев Д. Г.
*Лаборатория клеточных сигналов, РИКЕН Харима Институт, 323-3 Михара, Миказуки-хо, Сайо, Хуого 679-5143, Япония; **Факультет Биофизики и Биохимии, Высшая школа науки. Университет Токио, Хонго, Бункио-ку, Токио 113-0033, Япония; *** Кубист Фармацевтика инк
Вместе с глутамил-тРНК-
и аргинил-тРНК синтетазами глутамат-тРНК-синтетаза представляет
уникальный подкласс тРНК-синтетаз, для которого связывание с тРНК
есть предварительное условие для первой стадии каталитической
реакции. Структура комплекса глютамил-тРНК синтетазы (ГлуРС) из
Thermus thermophilus
с тРНКГлу в кристалле была определена с разрешением 2,4 ?. ГлуРС
узнает акцепторный- и D-стебли тРНК(Глу) Глу-специфичными фрагментами,
включенными в два N-концевых домена. ГлуРС не разрывает первую
пару оснований тРНК как глутаминил-тРНК синтетаза (ГлнРС), действующая
через Глн-специфичное включение. Антикодоновая петля тРНК(Глу)
выглядит как каноническая конформация U-поворота с тремя основаниями
антикодона, находящимися в стэкинге друг с другом. Антикодон узнается
остатками белка из двух С-концевых доменов. Связывание третьего
нуклеотида антикодона тРНК (Глу) единственным остатком аргинина
позволяет полагать, что его замещение может изменить специфичность
ГлуРС в сторону тРНК(Глн). Уникальная V-образная конформация тРНКГлу
может играть роль детерминанта идентичности для узнавания ГлуРС.
Структурное подобие между С-концевым антикодонсвязывающим доменом
ГлуРС и несколькими связывающимися с ДНК белками позволяет предположить,
что они эволюционировали от общего предшественника.