Проведенный ранее анализ структуры пятитяжевой a­суперспирали из олигомерного матричного белка сухожилий (COMP) позволил выявить в общей периодичности (abcdefg)_n, характерной для a­суперспиралей любой стехиометрии, наличие специфических электростатических взаимодействий между аминокислотными остатками в положениях (f) и (g) соседних спиралей. Такие взаимодействия в принципе не возможны в a­суперспиралях с низкой степенью олигомеризации. Целью данной работы было проверить важность электростатических взаимодействий между аминокислотными остатками в положениях (f) и (g) периодичных полипептидов в формировании многозаходных a­суперспиралей и выявить взаимосвязь между длиной полипептидной цепи и их способностью образовывать пентамер. С этой целью методом твердофазного химического синтеза были получены фрагменты COMP из 46, 41, 34 и 27 аминокислотных остатков и регулярный полипептид длиной в 34 аминокислотных остатка, который способен образовывать несколько идентичных специфических ионных связей. Исследования полученных препаратов методами КД­спектроскопии, седиментации, диффузии, гель-фильтрации, микрокалориметрии и электронной микроскопии показали, что гетерогенные по аминокислотной последовательности фрагменты COMP из 46 и 41 остатков образуют пятитяжевую a­суперспираль. Регулярный полипептид из 34 остатков при кислых значениях рН собирается в многозаходные, высокостабильные, a­суперспиральные структуры с средней длиной порядка 700 Е и диаметром порядка 40 Е. Работа выполнена при частичной поддержке грантов SNSF No: 7SUPJ048578 и РФФИ No: 98-04-50029.