Палитоксин - один из самых сильных небелковых токсинов морского происхождения известных в настоящее время. Изучено влияние палитоксина, выделенного из мягких кораллов рода Palythoa sp., на ионную проницаемость эритроцитарных и бислойных липидных мембран (БЛМ) в зависимости от рН среды, присутствия бората в среде, и предобработки мембран уабаином. Показано, что в присутствии палитоксина в липидном бислое образуются ионные каналы. Палитоксиновые каналы в биологических и модельных мембранах проявляют одинаковую потенциалзависимость, имеют близкие потенциалы реверсии и радиусы пор эквивалентной проводимости, и по механизму действия на проницаемость мембран палитоксин может быть отнесен к классу каналообразующих токсинов. Обнаружено, что палитоксин рН-зависимо изменяет проницаемость как эритроцитарных, так и модельных мембран, в отсутствии ионов бората и кальция в среде. В присутствии палитоксина кинетика выхода К⁺ из эритроцитов и проводимость БЛМ одинаковым образом зависят от рН среды, присутствия ионов бората и предобработки мембран уабаином. Взаимодействуя с полиольной структурой токсина, ионы бората влияют не только на связывание токсина с мембранами, но и на функционирование ион-проводящих структур, образованных молекулами токсина. Показано, что предобработка клеток уабаином вызывает частичное ингибирование ионной проницаемости, индуцированной палитоксином. Увеличение концентрации токсина уменьшало ингибирующее действие уабаина. Уабаин, добавленный после начала действия токсина, не изменял кинетику выхода К⁺ из клеток. Впервые изучено влияния уабаина на каналообразующую активность палитоксина в модельных мембранах. Обнаружено, что уабаин уменьшает каналообразующую активность палитоксина в БЛМ. Показано, что предобработка БЛМ уабаином с той стороны, с которой затем добавляется токсин, резко уменьшает частоту включения каналов, и интегральная проводимость БЛМ становится близка к проводимости немодифицированных БЛМ. Методом дифференциальной сканирующей микрокалориметрии показано, что палитоксин и уабаин слабо взаимодействуют с гидрофобной областью липидного бислоя и локализованы в мембране на границах липидных доменов и связаны преимущественно с полярной областью мембран, что подтверждает наличие общего места связывания их с липидными мембранами. Работа была частично поддержана грантом РФФИ №96-04-50650.