В представляемом докладе мы рассматриваем проблему выяснения механизма уникально высокой биосовместимости углеродных материалов, использующихся при изготовлении эндопротезов, применяемых в медицинской практике, и подбора фуллереновых "аналогов" конкретных аминокислотных последовательностей. Для этого предлагается метод индивидуального сравнения геометрии фрагментов глобулярных белков и углеродных структур (фуллеренов). Исследована структура 2472 кластеров изомеров фуллеренов с четным числом атомов углерода (С₂₀, С₂₄ - C₅₂, С₆₀, С₇₀ - C₈₀, C₈₄, С₈₆, С₉₀ - С₁₀₀ ) и построены карты торсионных углов, возникающих при "вписывании" полипептидов в молекулы фуллеренов. Проведен сравнительный анализ пространственной формы одной из структур фуллерена С₅₀ и аминокислотных последовательностей, обнаруженных в 477 белках, а также фуллерена С₆₀ и аминокислотных последовательностей, обнаруженных в 286 белках. На основании достаточно высокой степени совпадения расположения атомов полипептидной цепи белков и пептидов и соответствующих атомов фуллерена, а также других структурных параметров, выявленной в результате сопоставления пространственных структур с помощью математического моделирования, предложено объяснение феномена биосовместимости как "вписывания" фуллеренов в структуру белковых молекул вместо сходных по строению аминокислотных последовательностей, то есть "протезирования" на молекулярном уровне. Исходя из результатов исследований по структурно ориентируемой разработке лекарственных препаратов - ингибиторов протеазы СПИД на основе фуллеренов (Фридман, Вудл), высказано предположение о возможности "имитации" фуллеренами сходных с ними коротких пептидов в биологическими процессах. Подчеркнута высокая роль неуглеродных биогенных атомов в образовании специфической формы белковых молекул. Сравниваются электронные структуры пептидов и их углеродных гомологов.