Метод тритиевой планиграфии основан на неспецифическом мечении тритием углеводородных фрагментов аминокислотных остатков белков, находящихся на поверхности макромолекулы (глубина проникновения атомов трития составляет 3-5 Е). Это позволяет получить исчерпывающую информацию о доступной поверхности макромолекул. Тритиевая планиграфия может быть применена для воссоздания трехмерной структуры белков по данным о доступности аминокислотных остатков мечению тритием. Полуэмпирический алгоритм, примененный для глобулярных белков, включает: экспериментальное определение профиля доступности аминокислотных остатков, полученного при бомбардировке белка пучком горячих атомов трития; компьютерное моделирование эксперимента; теоретическое предсказание элементов вторичной структуры в белке; компьютерную имитацию облучения тритием изолированных элементов вторичной структуры и построение профилей доступности элементов вторичной структуры; выявление контактов между элементами вторичной структуры при сопоставлении экспериментального и расчетных профилей доступности; укладку элементов вторичной структуры в пространственную модель с использованием выявленных гидрофобных зон контакта по принципу их максимального перекрывания. Объектами исследования были глобулярные белки: миоглобин, парвальбумин карпа, l-кро-репрессор, лизоцим и a-лактальбумин человека. Наличие данных рентгеноструктурного анализа для всех этих белков позволяло оценить корректность предлагаемых моделей. Установлено, что результаты моделирования хорошо совпадают с пространственной структурой этих белков, полученной на основании рентгеноструктурных данных, при соблюдении следующих правил: построение пространственных моделей проводится путем последовательной укладки элементов вторичной структуры в направлении от N- к С-концу полипептидной цепи; кофакторы и другие группы, ковалентно присоединяющиеся к белку в процессе трансляции, рассматриваются как единое целое с соответствующим элементом вторичной структуры; в a/b-структурных белках a-спирали и b-домены рассматриваются как отдельные элементы при сборке; дисульфидные связи образуются на конечной стадии, когда пространственная структура белка практически сформирована.