СОБСТВЕННАЯ ФЛУОРЕСЦЕНЦИЯ БЕЛКОВ. КОМПЬЮТЕРНЫЙ АНАЛИЗ МИКРООКРУЖЕНИЯ ТРИПТОФАНОВЫХ ОСТАТКОВ

Кузнецова И. М., Туроверов К. К.
Институт цитологии РАН, 194064 Санкт-Петербург, Тихорецкий пр.,4
Выдвинута идея совместного анализа флуоресцентных характеристик белков и особенностей локализации их триптофановых остатков с использованием информации о координатах атомов белка, которая может быть получена из Банка белковых структур (Protein Data Bank). Предлагаемый анализ позволяет определять конформацию боковой цепи триптофановых остатков, ближайших соседей по полипептидной цепи, вторичную структуру участка полипептидной цепи, в который входит триптофановый остаток. Особое внимание уделяется анализу микроокружения триптофановых остатков. В частности, определяется удаленность каждого атома микроокружения от геометрического центра индольного кольца, выявляются атомы, ближайшие к каждому атому индольного кольца. Определяется плотность упаковки атомов микроокружения триптофановых остатков и их доступность молекулам растворителя. Учитывается также возможное влияние дальнодействия на формирование флуоресцентных характеристик и в первую очередь безызлучательный перенос энергии по индуктивно-резонансному механизму между триптофановыми и от тирозиновых к триптофановым остаткам. Вероятность переноса энергии рассчитывается на основании расстояния между геометрическими центрами индольных (и фенольных колец) колец и взаимной ориентации осцилляторов поглощения и излучения тирозиновых и триптофановых остатков. Сравнительный анализ особенностей локализации большого числа триптофановых остатков белков с известной пространственной структурой и их флуоресцентных характеристик позволил получить новые данные о факторах, определяющих положение спектра флуоресценции отдельных триптофановых остатков и их вклад в суммарную флуоресценцию белка. В частности, выявлена роль колец ароматических остатков и пролина в составе микроокружения триптофанового остатка, а также конформации его боковой цепи, в формировании уникально коротковолнового спектра ряда белков. Показано, что тушащее действие имидазольных колец гистидина, гуанидиновых групп аргинина, атомов серы метионина и цистеина и т.д. зависит не только от их удаленности, но и, в значительной степени, от их локализации относительно индольного кольца.