a1-Кислый гликопротеин (АГП) относится к белкам острой фазы, играющим важную роль в процессах адаптации иммунной системы к стрессорньш воздействиям. Среди других белков плазмы крови АГП выделяется высоким содержанием углеводов (~40%). В крови АГП присутствует в виде нескольких молекулярных форм, идентичных по первичной последовательности полипептидной части, но имеющих различные составы углеводных цепей и показывающих разную биологическую активность. В настоящей работе на основании данных оптической спектроскопии выявлена роль состава углеводной части АГП в формировании вторичной структуры полипептидной цепи молекулы. Предсказание вторичной структуры на основании первичной последовательности дает следующие результаты: a-спираль - 22%, b-лист - 26%, неупорядоченная структура - 52%. Экспериментальная оценка вторичной структуры гликоформ АГП, проведенная по спектрам кругового дихроизма, подтвердила преимущественное содержание b-структуры полипептидных цепей гликоформ А и Б. Показано, что повышение количества двухантенных цепей в гликоформе В вызывает увеличение содержания a-спиральной структуры. Отметим, что спектры комбинационного рассеяния (КР) не позволяют корректно оценить состав вторичной структуры по колебаниям Амид-1 и Амид-Ш из-за высокого содержания амидных групп в составе гликанов (до 20%). Считается, что пространственная структура АГП поддерживается двумя дисульфидными связями между остатками цистеина: Cys5-Cys147 и Cys72-Cys164. В спектре КР гликоформы А колебания -S-S-проявляются в виде двух пиков 507 и 543 см^-1, подтверждающих наличие обоих мостиков и позволяющих характеризовать пространственную конформацию -C-S-S-C- связи: гош-гош-гош и транс-гош-транс, соответственно. В спектре КР гликоформы Б наблюдается только одна линия 543 см^-1, что указывает на разрыв одной из связей. В спектре гликоформы В линии, которые могли бы быть отнесены к колебаниям -S-S-отсутствуют, в гликоформе с такой структурой гликанов формирования дисульфидных связей не происходит. Отметим, также, что различия в общей структуре белковой части гликоформ обусловливают различия в микроокружении остатков тирозина, на что указывают изменения отношений интенсивностей линий