Методами молекулярной механики, Монте-Карло, ИК-спектроскопии и дифференциальной сканирующей калориметрии изучена роль остатков пролина в стабилизации структур левой спирали типа поли-l-пролин II и коллагена. Установлено, что пролин, образующий имидную пептидную связь, разрушает упорядоченную сетку водородных связей воды вокруг вытянутой левой спирали за счет нарушения симметрии расположения доноров и акцепторов в полипептидной цепи белков. Поэтому пролин увеличивает энтропию свободной цепи белка за счет уменьшения энергии гидратации соответствующего полипептида. Следовательно, увеличение содержания пролина в полипептидной цепи коллагена должно увеличивать энтропию денатурированного состояния макромолекулы тем больше, чем выше содержание пролина в ней. Установлено методом ИК-спектроскопии, что ширина полосы Амид А растет в денатурированных образцах коллагена с ростом содержания пролина, при этом растет и энтропия денатурированного состояния. Обсуждается роль пролина в процессах белок-белковых и ДНК-белковых взаимодействий. Работа поддержана грантом РФФИ (97-04-49707).