б-Лактальбумин, небольшой (14,2 кДа) кальцийсвязывающий белок, является одним из двух белковых компонентов лактозосинтетазы. Показано, что б-лактальбумин обладает одним сильным центром связывания ионов кальция (константа связывания порядка 10⁸ М^-1), способным также связывать ионы магния, натрия, калия, марганца, свинца и лантанидов, а также несколькими отдельными центрами связывания ионов цинка (константы связывания в диапазоне от 10⁴ до 10⁶ М^-1), взаимодействующими также с ионами меди, кобальта, свинца и ртути. Точечные мутации в центрах связывания кальция и цинка позволяют оценить вклады отдельных лигандов в термодинамические параметры связывания. Связывание катионов металлов по кальциевым центрам стабилизирует белок по отношению к денатурации теплом и органическими денатурантами, в то время как связывание катионов металлов по цинковым центрам в присутствии кальция приводит к сильной дестабилизации белка. Связывание б-лактальбумином катионов металлов модулирует его взаимодействия с мембранами, пептидами и вторым белковым компонентом лактозосинтетазы - галактозилтрансферазой. Показано, что при взаимодействии б-лактальбумина с униламеллярными везикулами из дипальмитоилфосфа-тидилхолина, димиристоилфосфатидилхолина или лецитина происходит разворачивание белковой глобулы, приводящее к увеличению доступности остатков триптофана внешним тушителям флуоресценции. Обнаружено кальцийзависимое взаимодействие б-лактальбумина с мелиттином, причем сродство белка к этому пептиду в отсутствие ионов кальция на несколько порядков величины выше, чем в его присутствии. Показано, что связывание ионов цинка б-лактальбумином в комплексе с галактозилтрансферазой модулирует синтез лактозы, влияя как на константу Михаэлиса, так и на максимальную скорость по ионам марганца.