Ранее было высказано предположение, что активность киназы легких цепей миозина гладких мышц (КЛЦМ) может изменяться вследствие образования надмолекулярных структур [Sobieszek, 1991]. В настоящей работе впервые с помощью методов светорассеяния показано, что неактивный апофермент КЛЦМ существует в растворе в виде смеси олигомерной, димерной и мономерной форм, относительная концентрация которых при физиологической ионной силе (160 мМ соли) составляет, соответственно, 2, 53 и 45 вес. %. Эти формы находятся в растворе в состоянии равновесия. После активации киназы кальмодулином (КМ) мы не смогли обнаружить каких-либо изменений в их процентном распределении, независимо от того, киназа или кальмодулин находились в растворе в избытке. Мы полагаем, что наиболее вероятной структурой oлигoмepа является спиралеобразный гексамер, размеры которого хорошо согласуются со спиральной структурой реконструированных миозиновых филаментов [Sobieszek, 1972]. В процессе функционирования миозина in vivo соотношение между различными формами киназы, которые, по-видимому, различаются по своей активности, может существенно изменяться, поэтому важно знать временные характеристики перехода между ними. Для этого мы использовали тот факт, что гель-фильтрационная и КМ-аффинная колонки сильно сдвигают равновесие в сторону надмолекулярных форм киназы. Поэтому, останавливая элюцию в точках, где преобладает одна форма, мы смогли оценить время перехода ее в равновесное состояние. Полученные данные показывают, что олигомер, димер и мономер киназы представляют собой стабильные структурные единицы, переход между которыми при приближении к состоянию равновесия составляет около 10 мин.