Высокоорганизованная пространственная структура белков приводит к трем их важным особенностям как полярных сред. Это: а) существование перманентного внутрибелкового электрического поля; б) низкая диэлектрическая постоянная; в) широкий спектр времен диэлектрической релаксации. Первое свойство обусловлено наличием упорядоченной системы диполей, в первую очередь сильнополярных пептидных связей. Создаваемое ими внутрибелковое электрическое поле существенно влияет на равновесную энергетику реакции. Представлены новые подходы к теоретическому расчету энергии реакции в рамках континуального приближения. Показано, что расчет предсуществующего поля диполей должен учитывать его экранировку только оптической диэлектрической постоянной, ибо координаты всех тяжелых атомов учтены в явном виде в качестве координат источников поля. Напротив, эффект поляризации среды вновь образующимся при реакции зарядом включает и сдвиг атомов под действием нового поля, т.е. все виды поляризации, и потому должен рассчитываться с учетом статической диэлектрической постоянной. Второе свойство обусловлено малой подвижностью фиксированных в структуре диполей под действием внешнего поля. Этот эффект проявляется в низкой энергии реорганизации среды, что приводит, как правило, к существенному понижению энергии активации реакции. Наряду с самим белком, заметную роль играет поляризация окружающей глобулу среды. Конкуренция поляризационных эффектов белка и водного окружения приводит к специфическим требованиям к оптимальной геометрии белковой глобулы, в частности к ее размерам, которые должны обеспечить по возможности низкую энергию активации при минимальной затрате белка как строительного материала фермента. Расчет оптимальных радиусов нескольких гидролитических ферментов дал результаты, согласующиеся с экспериментом. Низкая энергия реорганизации белка подтверждена независимым методом, а именно исследованием стоксовых сдвигов флуоресценции красителя профлавина, специфически связанного с химотрипсином. Показано, что энергия реорганизации в белковом окружении ниже, чем в растворах в малополярных растворителях. Показано, что низкая диэлектрическая постоянная белка не способна сама по себе обеспечить снижение энергии активации переноса заряда в белке по сравнению с полярными растворителями. Только сочетание эффектов внутрибелкового поля и низкой энергии реорганизации делает белки эффективными катализаторами реакций переноса заряда. Третье свойство особенно существенно влияет на кинетику очень быстрых процессов, когда за короткое время реакции успевает произойти релаксация лишь части поляризационных мод. Как показал анализ электронных переносов в реакционных центрах фотосинтеза, эффективная диэлектрическая постоянная существенно меняется в диапазоне характерных времен от пикосекунд до секунд. Учет этого эффекта приводит к хорошему согласию с экспериментом.