В настоящее время возрастает число экспериментальных данных, свидетельствующих о функциональной значимости равновесных внутримолекулярных движений структуры белковых макромолекул с характерными временами 10^-12-10^-7с. В меньшей степени изучены более медленные крупномасштабные движения, которые осуществляются на уровне больших фрагментов полипептидной цепи, доменов и субъединиц. Один из немногих методов, позволяющих исследовать крупномасштабную внутримолекулярную динамику (ВМД) структуры белков основан на измерении параметров триптофановой фосфоресценции при комнатной температуре (ТФКТ). Исключительно высокая чувствительность значений времен жизни и квантового выхода ТФКТ к изменениям молекулярной подвижности окружения хромофоров предоставляет уникальную возможность изучения ВМД структуры белков в широком временном диапазоне, соизмеримым с длительностью возбужденного триплетного состояния триптофанилов, т.е. в интервале 10^-5-10 с. Мы представляем результаты исследований (ВМД) структуры белков методом ТФКТ. Измерения выполнены с помощью созданных авторами высокочувствительных автоматизированных устройств с монохроматическим возбуждением и регистрацией фосфоресценции. Зарегистрированы сдвиги структурно-динамического состояния белков в растворе при изменении рН среды, ионной силы, вязкости и температуры раствора, переводе фермента в апоформу, связывании субстратов, аллостерических активаторов, ингибиторов, адениловых нуклеотидов, ограниченном протеолизе, термоинактивации и рефолдинге. Установлена функциональная значимость экспериментально наблюдаемых изменений ВМД структуры белков. Получены экспериментальные доказательства существования оптимального для осуществления ферментативного катализа амплитудно-частотного спектра внутримолекулярных движений структуры белка. Показано, что изменение амплитуды и частоты крупномасштабной ВМД является одним из важных факторов, регулирующих ферментативную активность белков. Обсуждена роль крупномасштабной ВМД в эффектах аллостерии.