На основе совместного анализа данных Брукхейвенского банка белковых структур и результатов, полученных при изучении основной антигенной детерминанты (ОАД) HIV-1, предпринята попытка доказать, что предложенная ранее модель трехмерной структуры гексапептида Gly-Pro-Gly-Arg-Ala-Phe, формирующего предполагаемый иммунодоминантный эпитоп вируса, адекватно отражает основные конформационные особенности соответствующего участка белка gp120. Для проверки этого предположения осуществлен компьютерный поиск белковых фрагментов, имеющих гомологичные гексапептиду первичные структуры; сопоставление с конформациями гомологичных фрагментов 39-44 белка Бенс-Джонса REI, 41-46 иммуноглобулина l и 50-55 b-цепи гемоглобина лошади, обнаруженных в результате компьютерного поиска. Сравнительный анализ конформаций показал, что структура двойного b-изгиба, наблюдаемая на участке Gly-Pro-Gly-Arg-Ala-Phe пептидов rp70, rp142, rp342, не подвергается существенным деформациям при его вовлечении в более сложные сети межостаточных контактов. Полученные данные свидетельствуют о высокой вероятности ее сохранения и в полипептидной цепи белка gp120 HIV-1. В пользу предлагаемой структурной модели свидетельствует ряд экспериментальных данных. Данные расчета, указывающие на то, что иммунодоминантный эпитоп белка gp120 HIV-1 формирует в растворе конформацию двойного b-изгиба, полностью согласуются с результатами рентгеноструктурного анализа комплекса пептида rp142 с Fab-фрагментом моноклонального антитела.