Белок-фермент люцифераза катализирует окисление люциферина в присутствии аденозинтрифосфорной кислоты и ионов двухвалентного магния. Консервативный почти для всех видов люцифераз триптофановый остаток Trp417, возможно, расположен вблизи активного центра люциферазы (на расстоянии около 20 ?). Таким образом, тритофановая флуоресценция люциферазы может служить хорошим индикатором конформационной динамики белка в области каталитически активного центра. В работе проведено сравнение тушения триптофановой флуоресценции нативной и денатурированной люциферазы лигандами - люциферином и АТФ - методами стационарной флуоресцентной спектроскопии и флуоресцентной спектроскопии с временным разрешением. При связывании люциферазы в комплекс с люциферином выполняются условия эффективного переноса энергии с триптофана на люциферин. Стационарные измерения показывают характерное для переноса энергии возмущение спектра возбуждения люциферина в присутствии люциферазы. Однако, время жизни флуоресценции триптофана в присутствии люциферина не меняется, что свидетельствует о статическом типе тушения. Рассматриваются возможные конформационные изменения молекулы фермента, приводящие к тушению такого типа. В присутствии АТФ наблюдается зависимость времени затухания флуоресценции фермента от концентрации АТФ. Поскольку пернос энергии с триптофана на АТФ невозможен (спектры поглощения АТФ и флуоресценции фермента не перекрываются), изменение времени затухания триптофановой флуоресценции в присутствии АТФ свидетельствует о динамическом типе тушения. Можно предположить, что при взаимодействии фермента с АТФ его структура меняется таким образом, что имеет место непосредственный контакт триптофанового остатка с тушителем.Работа выполнялась при поддержке Российского фонда фундаментальных исследований, грант № 96-04385.