С целью выделения нативного гигантского миофибриллярного модуляторного белка небулина, нами проведено иследование для подбора условий его экстракции из скелетной мышцы кролика, как при низкой, так и при высокой ионной силе. Все растворы, употребленные для экстракции содержали ингибиторы протеаз. Небулин идентифицировали вестерн-блоттингом. При низкой ионной силе возможность экстракции небулина из миофибрилл исследовали в условиях, применяемых для выделения a-актинина, а также раствором А по Спудичу и Ватту (1971) в нашей модификации, из миофибрилл, полученных для выделения актина по методу Штрауба до обработки ацетоном. Небулин экстрагировался в обоих случаях, но в малом количестве, приблизительно 3% от общего количества экстрагированных белков. Растворы с высокой ионной силой (растворы Вебера, Губа-Штрауба, Хасельбаха-Шнайдера в модификации Хаксли и Хенсон) не экстрагировали небулин. Промывание миофибрилл раствором Губа-Штрауба, Хаксли и Хенсон, а затем раствором низкой ионной силы заметно влияло на степень экстракции небулина вышеуказанными растворами низкой ионной силы. Экстрагируемость небулина раствором, экстрагирующим a-актинин, увеличивалась при предварительном промывании миофибрилл раствором Хаксли и Хенсон. Содержание небулина в экстракте составило приблизительно 8% от общего количества белков. Выяснилось, что при низкой ионной силе небулин переходит в экстрагирующий раствор вместе с белками тонкого филамента. Связь актина с небулином более сильная, чем с тропомиозином и тропонином, при этом вымывание последних из миофибрилл заметно облегчает экстракцию небулина.