Известно, что мутации в цитоплазматической части белка оболочки ретровирусов способны оказывать существенное влияние на скорость слияния вирусных частиц с клеткой хозяина. Пептиды, соответствующие этим участкам, также оказывают влияние на скорость слияния модельных липосом. Для понимания механизма действия этих пептидов на процесс слияния важно знать особенности их связывания бислойной мембраной. Методами ЯМР и флуоресценции нами проведено изучение взаимодействия трех синтетических пептидов, соответствующих аминокислотным последовательностям: (598-632; 598-616 и 617-632 -R-пептид) цитоплазматической части белка вируса мышиной лейкемии, с модельными униламелярными липосомами (фосфатидилхолин:фосфатидилсерин: холестерин, 2:2:1). Показано, что все изученные пептиды образуют комплекс с липосомами, но характер их связывания различен. Водорастворимый R-пептид в комплексе контактирует с мембранной поверхностью. При молярном соотношении липид/пептид более, чем 35:1 практически весь пептид находится в связанной с липосомами форме. При этом его С-концевые остатки с Glu 629 по Pro 632 и N-концевой Val 617 доступны растворителю и не принимают участия в фиксации пептида на мембране. В целом R-пептид в комплексе с липидом все еще сохраняет достаточно высокую подвижность. По данным тушения собственной флуоресценции тирозиновых остатков R-пептида была определена константа его связывания липосомами. В отличие от R-пептида, пептид, соответствующий a-спиральному участку белка гораздо прочнее связывается и находится внутри липидного бислоя. В связанном состоянии сигналы его протонов настолько уширены, что практически не наблюдаются в спектре ЯМР. Пептид, соответствующий полной (598-632) последовательности цитоплазматической части белка, также находится внутри бислоя и лишь не более трех С-концевых остатка - Туг 630. Glu 631 и Pro 632 расположены близко к поверхности и обладают более высокой подвижностью по сравнению со всеми остальными аминокислотными остатками. Таким образом, a-спиральный участок оболочечного белка мышиной лейкемии способствует проникновению внутрь бислоя и его гидрофильной С-концевой части - R-пептида.