С помощью малоуглового рентгеновского рассеяния и компьютерного моделирования исследовались крупномасштабные конформационные изменения олигомерного белка GroEL (14 субьединиц по 60 кДа каждая) в растворе при его взаимодействии с АТФ, АДФ и олигомерным белком GroES (7 субьединиц по 10 кДа каждая). Экспериментальные кривые малоуглового рентгеновского рассеяния сравнивались с кривыми, рассчитанными по известным кристаллическим структурам GroEL [Braig K., et al. Nature (1994) 371,578-586], GroES [Hunt J.F., et al. Nature (1996) 379, 37-43] и комплекса GroEL-GroES-АДФ [Xu.Z., et al. Nature (1997) 388, 741-750.]. Совпадение расчетных кривых с экспериментальными достигалось наиболее вероятными изменениями кристаллической структуры белков - поворотами доменов и субьединиц. Расчет кривых малоуглового рентгеновского рассеяния модельных структур белков производили с помощью компьютерных программ, разработанных в Институте белка РАН с использованием координат атомов белков. Показано, что структура GroEL в растворе отличается от кристаллической изменением ориентации верхнего и среднего доменов каждой субьединицы и ослаблением межсубьединичных контактов. Связывание АДФ не приводит к заметным крупномасштабным конформационным изменениям структуры GroEL в растворе. Вместе с тем связывание АТФ и особенно GroES в присутствии АДФ приводит к заметным крупномасштабным конформационным изменениям GroEL в растворе, которые связаны с изменением ориентации верхнего и среднего доменов и межсубьединичных контактов. Удовлетворительное описание экспериментальной кривой малоуглового рентгеновского рассеяния для комплекса GroEL-GroES-АДФ в растворе достигается только в предположении о связывании одной молекулы GroES с одной молекулой GroEL (т.е. в предположении асимметричного комплекса). Результаты работы свидетельствуют о высокой междоменной и межсубьединичной лабильности GroEL в растворе.