Амилоидный пептид (Ab) является главным компонентом в экстрацеллюлярных накоплениях (амилоидных бляшках), обнаруживающихся в мозгу пациентов при ряде болезней (болезнь Альцгеймера, синдром Дауна и др.). Образование и накопление амилоидных бляшек приводит к нарушению структуры и функции биологических мембран. Эти нарушения во многих случаях являются не только результатом, но и первоосновой патологических изменений в клетке, ткани и организме в целом. С целью изучения особенностей структуры и функциональных свойств 42-членный полипептид (b-А4) был получен нами твердофазным синтезом. Найдены условия, обеспечивающие получение пептида с достаточно высокой чистотой и выходом. Разработаны способы очистки синтетического продукта и его аналитического контроля с помощью HPLC. В водных средах пептид (b-А4) агрегирует с образованием стабильной b-складчатой структуры. Методами ЯМР и флуоресценции нами определены оптимальные характеристики среды, необходимые для изучения функциональных свойств пептида в растворе (состав, рН, ионная сила, температура). Получена концентрационная зависимость пептида, позволяющая изучать условия его агрегации в водной среде. Показано, что пептид (b-A4) образует комплекс с мицеллами, содержащими фосфатидилхолин, фосфатидилсерин и холестерин в соотношении 2:2:1. При добавлении липосом к раствору пептида наблюдается тушение флуоресценции. При молярном соотношении липид/пептид более чем 10:1 кривая тушения выходит на насыщение, т.е. практически весь пептид находится в связанной с липосомами форме. Из кривой флуориметрического титрования в двойных обратных координатах определена константа связывания (b-A4) пептида липосомами, равная 10⁵ М^-1.