Механизмы взаимодействия фотодинамических фотосенсибилизаторов с важнейшими белками переносчиками электронов дыхательной цепи остаются не выясненными. Не исключено, например, что фталоцианин, попадая в клетку, взаимодействует с терминальным переносчиком электронов цитохромом с. Последующее освещение в этом случае будет селективно влиять на структуру и функцию белка. Функциональное значение возможных модификаций цитохрома с особенно актуально в связи с его участием в запуске каскадного механизма апоптоза клеток. В настоящей работе изучали взаимодействие фталоцианина /под названием Фотосенс/ с препаратами цитохрома с. Методами спектрофотометрии изучали окисление-восстановление гема цитохрома в присутствии фталоцианина на свету и в темноте, а электрофорезом в полиакриламидном геле - его структурные изменения. Используемый фталоцианин /алюминиевое производное/ в водном растворе имел два максимума поглощения в красной области спектра, что указывает на его гетерогенность. Последнее подтверждается также и результатами электрофореза препарата. На электрофореграмме, полученной в присутствии детергента /лития ДС/, исходный препарат разделялся на несколько полос. Показано, что инкубация смеси цитохрома с фталоцианином в среде с детергентами и последующий электрофорез не выявляют образование прочного комплекса между ними. В среде же без детергента образуются агрегаты, которые осаждаются центрифугированием, и их можно затем растворить добавлением детергентов. Показано, что при освещении белым светом фталоцианин окисляет восстановленный цитохром с. При этом образуются димеры и тримеры цитохрома. Так как последние разрушаются дитиотреитолом, можно предположить, что в этом участвуют сульфгидрильные группы белка. Кроме того, на свету не обнаружено фрагментирование белка, что можно было ожидать, так как фталоцианин фотогенерирует очень реакционноспособные гидроксильные радикалы. Однако фотомодифицированный цитохром более эффективно гидролизуется папаином. При этом образуется низкомолекулярный фрагмент белка, который связан с гемом и проявляет пероксидазную активность в реакции с бензидином и перекисью водорода. На основании полученных данных предполагается, что фталоцианин, проникая в клетку, может взаимодействовать с цитохромом с и модифицировать его. Изменение структурно-функциональной организации цитохрома, возможно, каким-то образом запускает механизмы, приводящие к гибели клетки.