Фаллотоксины (фаллоидин, РН, и его производные), потенциально мощные модификаторы для изучения мышц, изменяют сокращение, обычно связываясь с рецептором РН на актине. Секофаллоидин, Seco-PH, продукт расщепления одной пептидной связи главного цикла, в отличие от остальных фаллотоксинов: 1) имеет другой рецептор на миофиламентах; 2) увеличивает не только Са²⁺-активированное напряжение, Р(Са²⁺), но и "остаточное напряжение" (развиваемое в отсутствие Са²⁺), а также уменьшает кооперативность Са²⁺ активации. В демембранированной сердечной мышце Seco-PH (несколько мМ) в отсутствие Са²⁺ вызывает напряжение, Р(Seco-PH), сравнимое с максимальным Р(Са²⁺). Seco-PH активация обратима. Однако, последующее Р(Са²⁺) оказывается уменьшенным. В ходе нескольких циклов "релаксация, Са²⁺ активация, релаксация, Seco-PH активация" уменьшение Р(Са²⁺) достигает десятков процентов при одновременном увеличении отношения Р(Seco-PH)/Р(Са²⁺). РН увеличивает Р(Seco-PH) качественно аналогично увеличению Р(Са²⁺). Остаточное напряжение нечувствительно к РН. Ацетилирование аминогруппы, возникающей при расщеплении пептидной связи в РН, не вызывает существенных изменений активности Seco-PH; Модификация свободной карбоксильной группы (оразование закрытого лактона) приводит к сильному (в 5-10 раз) снижению активности. Таким образом, Seco-PH изменяет взаимодействие белков внутри ТН-ТМ комплекса, приводя к активации токого филамента, ослаблению связи ТН-С с другими белками и постепенной потере ТН-С. Место действия Seco-PH в цепи передачи Са²⁺ сигнала локализовано после ТН-С. Альтернативный путь включения тонкого филамента уменьшает кооперативность Са²⁺ активации. РН может усиливать сокращение без Са²⁺. Однако, его эффект, вероятно, опосредован регуляторными белками тонкого филамента. Финансировано NIH (грант HL21462) и NeoRx Corporation.