В некоторых приближениях, нами решена электростатическая задача и выделено влияние на скорость реакции геометрических параметров системы: расстояния переноса заряда, размера глобулы фермента, расстояния активного центра до границы раздела, направления переноса заряда. Расчеты выполнены для нескольких сериновых протеиназ: a-химотрипсина, карбоксипептидазы II, субтилизина. Глобула аппроксимировалась сферой. Использовали трехмерные координаты атомов из PDB-банка для определения расстояния переноса заряда, а также для оценки размера реагирующих групп, их расстояния до границы раздела и направления переноса по отношению к поверхности. Метод позволяет рассчитать энергию реорганизации при переносе заряда и, с точностью до свободной энергии реакции DG, энергию активации (Е_а). С увеличением размера глобулы Е_а убывает с замедлением и при некотором радиусе практически выходит на предел. Этот радиус, зависящий от совокупности парметров системы, может считаться оптимальным - дальнейшее увеличение размера глобулы бесполезно с точки зрения уменьшения энергии активации ферментативного гидролиза. Полученные оптимальные размеры глобулы хорошо соответствуют реальным размерам молекул рассмотренных ферментов. Экспериментально можно частично изменять среду протекания реакции, например, проводя ферментативный гидролиз в водноорганических смесях. Для электростатики важно изменение диэлектрической проницаемости растворителя. Заметим, что оптическая диэлектрическая проницаемость, влияющая на энергию реорганизации среды, и статическая, определяющая также и равновесные электростатические взаимодействия зарядов в активном центре, могут меняться по-разному, что позволяет разделить эффекты. Особенно интересны в этом отношении водно-диметилсульфоксидные смеси, так как в широком интервале концентраций ДМСО статическая диэлектрическая проницаемость изменяется мало, а оптическая значительно. Будут представлены данные по химотрипсиновому гидролизу в водно-диметилсульфоксидных растворах.