Рассмотрены основные принципы организации структуры ферментов. На примере цитохромоксидазы, фотосинтетического реакционного центра и мембраносвязанной метанмонооксигеназы (рММО) показаны перспективы предсказания их структуры. Проведено сравнение первичных структур a-(47 кДа), b-(27 кДа) и g-(25 кДа) пептидов метангидроксилазы (рМГ) рММО с известными первичными структурами. Первичная структура пептидов рМГ уникальна и имеет высокую гомологию только с аналогичными пептидами аммониймонооксигеназы (АМО). Данные хорошо согласуются с результатами (Holms, A.S., Costello, A., Lidstrom, M.E., Murrell, S.C. (1995) FEMS.Microbiol.Letters, 132, 203) сравнения b-пептидов рМГ и гидроксилазы АМО. Сравнение первичных структур пептидов рМГ с аналогичными пептидами гидроксилазы АМО позволило выявить консервативные области, которые формируют активный центр фермента. В образовании комплекса a-пептида с ионом металла могут участвовать мотив HXH и остатки H (33,72,192),E (35,75,181,316,372),D (51,179,225, 232,368), M (1,141) и Y (50,122,291,336). Этот пептид содержит один ион меди, что соответствует выводу работ (Бурбаев, Д.Ш., Мороз, И.А., Гвоздев, Р.И., Коршунова, Л.А. (1994) Доклады РАН, 4, 541);( Yang, H.., Collins, M.L.P., Antholine, W.E (1997) J.Amer.Chem. Soc. 119, 5073). В образовании комплекса b-пептида с ионами металла (вероятно, ионами Fe) могут участвовать мотив YHXH и остатки H (168), E (13,100,195,201,241), D (22,47,49, 53,56,132,182), M (1,42) и Y (157,196). Остатки H (131,144,202,216), E (55,57,98,125,199,208,209), D (18,50,87,127,137), M (1,61,190,207) и Y (112,117,149,155,165) g-пептида также могут быть лигандами ионов металлов активного центра рМГ. Лигандами ионов металлов не могут быть остатки C. Рассматривается вторичная структура активного центра рМГ, стабилизированная участием всех трех пептидов.