Хорошо известно, что внутримолекулярная подвижность глобулярного белка определяется его механическими свойствами - сжимаемостью, модулями упругости и другими. Менее известна динамическая роль механической нелинейности макромолекулы, которая определяется, например, по зависимости сжимаемости от степени сжатия материала: s = (¶lnb/¶lnV)_Т, где b є -(¶lnV/¶P)_Т - коэффициент сжимаемости, V - объем, P - давление, T - температура. Почти не исследована количественная связь между динамическими и механическими свойствами белков, несмотря на полувековую историю таких исследований. Из сравнительного анализа результатов разных экспериментальных методов следует, что внутренняя сжимаемость молекулы нативного белка (b = 25 Мбар^-1) соответствует сравнительно хорошо сжимаемым твердым полимерам, а степень нелинейности (s = 10) попадает в область наиболее высоких значений, известных для органических веществ в конденсированном состоянии. Высокая степень нелинейности определяет сильную зависимость частоты (w) внутримолекулярных движений от давления (параметр s прямо связан с константой Грюнайзена: g є ¶lnw /¶lnV " s /2 - 1/2). Знак электрострикционного эффекта внутри белковой молекулы противоположен тому, что наблюдается в жидкостях, - плотность белкового материала падает под действием поля заряженной частицы, помещенной внутрь. Эта особенность является следствием того, что белковая глобула это твердая частица с высокой механической нелинейностью и с поляризуемостью ориентационной природы. Вследствие особенностей электрострикции воды и белка, объемный эффект проникновения малого иона из водной среды внутрь глобулы положителен при нормальном давлении и отрицателен при высоких давлениях (инверсия знака - при давлении порядка 1000 бар). Это приводит к немонотонной зависимости переноса иона от давления, что проявляется, например, в исследованиях гидроксилзависимого водородного обмена в белках от давления: при повышении давления скорость обмена сначала замедляется, а затем, выше точки инверсии, ускоряется. Такая же немонотонность должна наблюдаться в процессе ионного тушения флюоресценции внутренних групп белков. Энергия деформации при образовании небольшой полости внутри белка (размером с молекулу воды) сильно зависит от локальной плотности упаковки, начиная от нуля в участках с крупными дефектами упаковки и достигая 25 kT в участках максимально плотной упаковки. Следовательно, нельзя не учитывать упругую деформацию при анализе процессов, связанных с проникновением малых частиц внутрь белка или с деформацией окружения при движениях внутренних асимметричных атомных групп. Например, скорость водородного обмена нативного белка в условиях, далеких от денатурирующих, в существенной мере определяется упругостью глобулы.