Метод дифференциальной сканирующей калориметрии (ДСК) позволяет регистрировать структурные изменения в головках миозина, индуцируемые образованием их комплексов с F-актином в присутствии ADP (т. е. в состоянии "сильного" связывания). Эти изменения выражаются в значительном увеличении термостабильности миозиновых головок (сдвиг максимума кривой теплопоглощения на 5,5-6,0^оС в сторону более высоких температур), а также в увеличении кооперативности и энтальпии теплового перехода. Расщепление трипсином тяжелой цепи субфрагмента 1 миозина (S1) из скелетных мышц кролика на фрагменты 25, 50 и 20 кД не оказывает влияния на характер тепловой денатурации S1 в комплексе с F-актином, тогда как внесение дополнительного разрыва между Arg-23 и Ile-24 в значительной степени препятствует изменениям, индуцируемым F-актином. Такой же эффект обнаружен в случае изолированной моторной части головки миозина (М765) из Dictyostelium discoideum, несущей делецию участка связывания актина в области петли 2 (остатки 610-626). Мутации по петле 2, вносящие в эту область лишние отрицательно заряженные остатки, ослабляли калориметрические эффекты, вызываемые связыванием F-актина, тогда как внесение лишних положительно заряженных остатков значительно усиливало эти эффекты. Модификация SH₁-группы остатка Cys-707 в S1 вызывала такой же по характеру эффект, как и внесение четырех дополнительных положительно заряженных остатков в петлю 2 М765 (увеличение индуцируемого F-актином сдвига кривой теплопоглощения почти до 9^oС). Полученные данные свидетельствуют о наличии структурно-функциональной взаимосвязи между участком "слабого" связывания актина (петля 2) и расположенными на значительном удалении от него участками моторного домена миозиновой головки - областями остатка 707 и N-конца тяжелой цепи миозина. Работа выполнена при поддержке гранта РФФИ № 97-04-48043 и Программы поддержки ведущих научных школ Российской Федерации (грант № 96-15-98019.).