В настоящее время описаны структуры и функции более 2000 эндогенных олигопептидов, содержащих от 2 до 50 аминокислотных остатков. Этими данными постоянно пополняется компьютерный банк данных EROP-Moscow (Endogenous Regulatory OligoPeptides). После проведения компьютерной классификации на основе пошагового сравнения аминокислотных последовательностей, этот банк используется в качестве объекта исследований структурно-функциональных свойств олигопептидов. На основе сформулированных принципов компьютерной биофизики и биохимии проведено исследование общих физико-химических особенностей различных функциональных групп эндогенных регуляторных олигопептидов. В рассмотрение вошли: нейропептиды, токсины, гормоны (либерины и статины), а также антибактериальные олигопептиды. Было показано, что представители разных функциональных групп олигопептидов имеют разные области существования по шкале числа аминокислотных остатков. Однако у них обнаружено сходство в содержании определенных физико-химических групп. Выявлено, что молекулы выбранных функциональных групп олигопептидов характеризуются повышенным (по сравнению с белками) содержанием положительно заряженных (Arg и Lys), циклических (Phe, Tyr, Trp, His и Pro) или высокогидрофобных (Leu и Ile) групп. Показано также, что эти данные согласуются с физико-химическими характеристиками целого ряда физиологически активных веществ непептидной природы с теми же функциональными свойствами, таких как, например, аминокислоты и их близкие производные, а также классические нейромедиаторы. Дальнейший анализ представляет собой выявление пространственного сходства олигопептидов, обладающих одинаковым типом функциональной активности. В результате такого исследования определяются конформации, в которых разные по первичной структуре олигопептиды обладают сходным пространственным расположением выявленных характерных физико-химических радикалов. Параметры такого сходства сравниваются со значениями активности заданного типа. На основании полученных результатов предложен двухстадийный механизм связывания олигопептидов и ряда непептидов с природными рецепторными структурами.