Урокиназа представляет собой сериновую протеазу, основная функция которой заключается в превращении плазминогена в плазмин. Помимо участия в активации протеолитических каскадов урокиназа способна взаимодействовать с рецептором на поверхности клеток и тем самым запускать внутриклеточную сигнализацию: повышение уровня Са²⁺, синтез диацилглицерина, тирозиновое фосфорилирование белков цитоскелета, активацию JAK-STAT киназ. Считается, что изменение уровня вторичных посредников внутри клетки может лежать в основе активирующего влияния урокиназы на миграцию и пролиферацию клеток. Урокиназа состоит из трех доменов: 1) "ростового" домена, аналогичного эпидермальному фактору роста и принимающего участие во взаимодействии с урокиназным рецептором, 2) крингл-домена и 3) каталитического домена. Для выяснения механизма взаимодействия урокиназы с рецептором, а также изучения передачи сигнала внутрь клетки были получены две делеционные формы рекомбинантной урокиназы: форма, лишенная "ростового" домена и крингл-домен урокиназы. Обе формы урокиназы специфически взаимодействуют с высокомолекулярным комплексом белков в мембранах культивируемых клеток человека (М_r 120-220 кДа). Методом вестерн-блоттинга был проанализирован белковый состав данного комплекса. Нам удалось обнаружить в его составе урокиназный рецептор, урокиназу и ее ингибитор PAI-1. Комплекс не распадался при действии высокой ионной силы и обработке сильным денатурирующим агентом - додецилсульфатом натрия. С помощью метода измерения хемотактической активности культивируемых клеток установлено, что урокиназа, лишенная "ростового" домена стимулируют миграцию клеток в той же степени, что и полноразмерная урокиназа. Предполагается, что крингл-домен урокиназы взаимодействует с комплексом урокиназный рецептор-урокиназа-PAI-1, и это взаимодействие влияет на функциональную активность клеток.