В данной работе предпринята попытка использовать двухфазную полимерную систему декстран-полиэтиленгликоль для мониторинга за взаимодействием биологических частиц (макромолекул) в условиях in vitro. В качестве объекта исследования были выбраны два белка - коллаген (I и IV типа) и ламинин II. Оба белка участвуют в образовании внеклеточного матрикса. Однако in vivo вместе обнаруживаются коллаген IY и ламинин II, но последний не сопутствует коллагену I. Причины такой избирательности нам неизвестны. Мы полагаем, что в основе этого феномена может лежать различие во взаимодействии данных белков. Использована методика распределения веществ в двухфазной полимерной системе (Альбертсон, 1974) в нашем варианте (Петров и Андреева, 1996). О том, как идет процесс формирования фаз, можно судить по кривым, полученным при измерении оптической плотности (в видимой области спектра) при разделении системы на фазы. Подразумевается, что внесение любых макромолекул в систему приводит к изменению характера формирования фаз и, как следствие, изменению кривых оптической плотности. Системы готовили непосредственно в кюветах для спектрофотометрии объемом 2.7 мл: 1 мл 20% декстрана-500 (Pharmacia), 0.4 мл полиэтиленгликоля-6000 (Merck), остальное - белок в буфере. Конечное содержание коллагенов на 1 мл системы составляло 0.080 мг, а ламинина - 0.004 мг. Коллаген I получали из сухожилий хвоста крысы, ламинин из

плаценты человека. Все эксперименты проводили при температуре
18-20°C. Измерения оптической плотности системы проводили при длине волны 500 нм на спектрофотометре СФ-46. Сравнение кривых оптической плотности для коллагенов показало, что при данной концентрации на формирование фаз оказывает выраженное действие коллаген I. Влияние на систему коллагена IV находится в пределах погрешности. Не изменяет характера разделения системы и ламинин. Заметим, что его концентрация в 20 раз ниже, чем у коллагена. При внесении в систему одновременно и коллагена, и ламинина (в указанных концентрациях) получен следующий результат. В случае коллагена IV кривые оптической плотности не изменились. Системы, содержащие коллаген I и ламинин II, при разделении на фазы показали достоверное отличие и от систем только с коллагеном I, и в еще большей степени от контрольных систем. Исходя из того, что in vivo ламинин II сопутствует коллагену IV, можно было ожидать иного результата. Полученные же данные наводят на мысль о том, что, с одной стороны, повышенное сродство ламинина II к коллагену I оказалось эволюционно невыгодным, а с другой, что коллаген IV и ламинин II при формировании внеклеточного матрикса ведут себя относительно автономно.