Интересной особенностью денатурированных частичносвернутых состояний является тот факт, что в таких состояниях подвижность боковых цепей аминокислот может значительно отличаться от их подвижности как в нативном состоянии, так и в состоянии статистического клубка. Настоящая работа посвящена изучению структурных и динамических характеристик белковой молекулы в денатурированных частичносвернутых состояниях. Основным методом для изучения динамики структуры белков было измерение спектральных, поляризационных и кинетических характеристик собственной УФ-флуоресценции и флуоресценции АНС. Специальное внимание уделялось характеристике свойств поверхности макромолекул в этих состояниях. Для регистрации конформационных переходов и получения общих структурных характеристик исследуемых состояний, были использованы также методы сканирующей микрокалориметрии, кругового дихроизма и гельфильтрации. Установлено, что переход из нативного в частичносвернутое денатурированное состояние часто сопровождается не уменьшением, а увеличением анизотропии собственной флуоресценции белка. Основной причиной этого является процесс самоассоциации и агрегации молекул белка. Внутримолекулярная подвижность триптофановых остатков для белков в этих состояниях, как правило, существенно отличается от их подвижности для белков в полностью развернутом состоянии. У белков в частично свернутых денатурированных состояниях триптофановые остатки могут находиться во внутренних (недоступных для растворителя и внешних тушителей флуоресценции) областях макромолекулы в окружении полярных групп самого белка. В то же время эксперименты по ограниченному протеолизу и результаты специального компьютерного анализа структуры белка позволили заключить, что в частичносвернутых денатурированных состояниях зачастую доступными для протеолиза становятся гидрофобные аминокислоты, которые в нативном белке локализованы во внутренних гидрофобных областях макромолекулы. Это свидетельствует о том, что хорошо известный факт высокого сродства белков в таких состояниях к гидрофобному зонду АНС может быть обусловлен наличием обширных гидрофобных кластеров на поверхности макромолекулы.