В представленной работе исследовано влияние GroEL на кинетику спонтанного сворачивания трех мономерных глобулярных белков (карбоангидразы В, фосфоглицераткиназы и a-лактальбумина) в широком интервале молярных избытков GroEL над сворачивающимся белком. Показано, что в отсутствие АТФ и АДФ GroEL замедляет кинетику сворачивания всех трех исследованных белков, что свидетельствует об эффективном взаимодействии GroEL с кинетическими промежуточными конформационными состояниями сворачивающихся белков. Однако во всех случаях замедление кинетики спонтанного сворачивания белков в присутствии GroEL имеет выраженную пропорциональную зависимость от молярного избытка GroEL над сворачивающимся белком. Проведен анализ кинетических уравнений для двух моделей сворачивания белка в присутствии шаперона - в комплексе с GroEL и в свободном состоянии (т.е. вне комплекса). Показано, что экспериментально наблюдаемая зависимость скорости сворачивания белка от молярного избытка GroEL может быть только в том случае, если белок сворачивается вне комплекса с GroEL. Показано, что в случае исходно быстросворачивающегося белка (a-лактальбумина) нуклеотиды не снимают полностью эффект замедления кинетики сворачивания белка в присутствии GroEL, а в случае исходно медленно сворачивающегося белка (фосфоглицераткиназы) присутствие нуклеотидов не позволяет экспериментально выявить влияние GroEL. Полученные результаты позволяют заключить, что приобретение сворачивающимся белком нативной структуры в присутствии GroEL происходит вне комплекса белка с шапероном. Можно предположить, что функция GroEL как молекулярного шаперона заключается в обратимом связывании промежуточных конформаций сворачивающихся белков и предотвращении их от межмолекулярной ассоциации, которая "летальна" для завершения процесса сворачивания. Нуклеотиды (АТФ и АДФ), по-видимому, только уменьшают сродство GroEL к "белковым мишеням", позволяя им с большей вероятностью находиться в свободном состоянии и следовательно с большей вероятностью перейти в нативное состояние.