Проведено изучение особенностей инактивации изоформ каталитической субъединицы Nа⁺, К⁺-АТРазы мозга в условиях модификации физико-химических свойств плазматической мембраны. Установлена однонаправленность эффектов фосфодипазы A₂ из яда среднеазиатской кобры и DS-Na на активность изоформ Na⁺,K⁺-ATPaзы в мембранных фрагментах из коры головного мозга крыс и устранение специфической чувствительности al-изоформы к действию детергента при температурной модификации жидкостных свойств мембраны. Изучение специфики инактивирующего и солюбилизирующего действия детергента на изоформы в условиях, обеспечивающих разную доступность к центрам связывания на мембране, свидетельствует о существовании особенностей в эффективности белок-липидных взаимодействий для изоферментов Na⁺-,K⁺-ATPaзы, обусловленных различиями структурной организации их пограничных липидов. Выявлена более высокая чувствительность к оксидантам SH-зависимых изоформ (a2 и/или a3) по сравнению с al в системе "Fе²⁺/аскорбат". Предполагается первичность процесса непосредственной окислительной модификации Na⁺-,K⁺-ATPaзы в условиях нейтрализации гидроксил-радикалов в присутствии тиомочевины. При вовлечении ПОЛ инактивация Na⁺,K⁺-ATPaзы имеет комплексный характер и зависит также от структурной жесткости белково-липидного комплекса фермента в нейрональной мембране.