Нуклеопротеин (НП) вируса гриппа представляет собой внутренний белок, структурно и функционально связанный с вирусной РНК. В данной работе показано, что вирусный НП в зараженных клетках и в вирионах находится не только в форме мономеров, но и в форме олигомеров. Олигомеры НП являются гомополимерами, стабилизируются нековалентными связями и при кипячении диссоциируют на мономеры. При анализе в двухфазной тритон-водной системе олигомеры НП демонстрируют относительно высокую степень гидрофобности по сравнению с мономерами НП. Олигомеризация НП in vivo происходит посттрансляционно в течение первых минут после образования молекул НП. In vivo НП-олигомеризация имеет место при температуре 37°С и ее эффективность заметно снижается при снижении температуры; этот процесс не зависит от концентрации НП в клетках; олигомеризация приводит к образованию ди- и тримеров, резистентных к протеазам. В отличие от условий in vivo пpenapaтивно полученный вирусный НП in vitro также способен к олигомеризации, однако этот процесс наиболее аффективно проходит при низких температурах он прямо коррелирует с концентрацией НП и приводит к образованию только тримеров (без димеров). Получены данные о том, что in vivo НП-олигомеризация происходит с различной эффективностью у различных штаммов вируса гриппа. Так, у вирусов гриппа птичьего происхождения практически весь синтезированный в зараженных клетках НП олигомеризуется, тогда как у вирусов гриппа человеческого происхождения примерно половина синтезированного de novo НП остается в мономерной форме. Будут также представлены данные о конформационных преобразованиях НП в процессе его созревания от первично синтезированных мономерных цепочек до олигомеров и форм, включающихся в вирионы. Показана роль полноценного фолдинга в олигомеризации НП и его включении в вирионы.