Согласно структурным данным, в субфрагменте S1 миозина помимо локальных перестроек, могут происходить конформационные изменения шарнирного типа, охватывающие практически всю глобулярную часть макромолекулы [Fischer et al., 1995; Sugimoto et al., 1995]. Эти изменения имеют обратимый характер и играют ключевую роль в механохимической функции актомиозиновой АТФазы. В литературе они известны также как переходы между слабо- и сильно-связанными с актином А- и R-состояниями. В стационарном режиме протекания реакции гидролиза АТФ S1-фрагментами лимитирующей скорость стадией является переход (изомеризация) типа A>R, проявляющийся в зависимости соответствующей каталитической константы от кинематической вязкости среды (водно-сахарозные и водно-глицериновые растворы) [Хоштария, Гогуадзе, 1986, 1987; Khoshtaria et al., 1998]: K_cat ~ Аз^-д exp (-E_a*/RT), где з - вязкость, E_a* - энергия активации, не зависящая от вязкости среды (внутренний конформационный барьер), д - эмпирический параметр, для данной реакции равный 0.55. Из приведенные данных следует, что эффективная энергия активации процесса увеличивается при увеличении вязкости среды, отражая свойства, присущие любым процессам сопряженным с конформационными барьерами. Повышение ионной силы раствора (до 3.0 М КС1) также приводит к понижению каталитической константы гидролиза АТФ S1-фрагментами в несколько раз. Однако в данном случае эффективная энергия активации практически не изменяется. Этот результат свидетельствует о ключевой роли специфических электростатических взаимодействий в активном центре миозиновой АТФазы и о влиянии ионов добавляемого электролита путем экранировки этих взаимодействий (эффект типа Дебая-Хюккеля). Такая экранировка, по-видимому, элиминирует часть свободной энергии, запасенной в результате специфического электростатического взаимодействия, которое, очевидно, имеет в основном энтропийную природу, и является главной движущей силой функционального конформационного перехода A>R.