Работа посвящена изучению стабильности и каталитических характеристик лактатдегидрогеназы из мышц свиньи, заключенной в полиэлектролитной сетке, с целью выявления тех структурных факторов, которые определяют уникальные свойства галофильных ферментов. Нами разработан метод получения мультислойного интерполиэлектролитного комплекса с ферментом, оптимальным способом обеспечивающий, с одной стороны, высокий отрицательный заряд на поверхности фермента, с другой - сводящий к минимуму ингибиторное действие самих полимеров. Метод состоит в последовательной адсорбции противоположно заряженных полиэлектролитов из раствора на белковый агрегат, который образован путем высаливания белка из раствора с высокой концентрацией  сульфата аммония (40 % от насыщения). В результате исследования каталитических свойств комплекса фермента в мультислойной интерполиэлектролитной сетке показано появление новых свойств фермента, характерных для его галофильного аналога (аланиндегидрогеназы - лактатдегидрогеназы, глютаматдегидрогеназы): 1) инактивация фермента при низкой концентрации соли; 2) необратимое ингибирование при нейтральных значениях рН (при рН меньше 7); 3) увеличение устойчивости фермента к щелочной денатурации; 4) обеспечение неизменного сродства фермента к субстрату (пирувату). Обсуждается роль электростатических взаимодействий между полиэлектролитом и заряженными группами фермента в процессах активации фермента при повышении концентрации соли и смещении рК аминокислотных остатков.